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Premio Nobel de Química para los científicos que desarrollaron técnicas para observar las biomoléculas

Logotipo de El Mundo El Mundo 04/10/2017 CRISTINA G. LUCIO | LAURA TARDÓN

El premio Nobel de Química se ha concedido a Jacques Dubochet (Universidad de Lausana, Suiza), Joachim Frank (Universidad de Columbia, EEUU) y el Richard Henderson (Laboratorio de Biología Molecular MRC, Cambridge, Reino Unido) por desarrollar técnicas para observar biomoléculas en solución mediante microscopía crioelectrónica.

Sus hallazgos han supuesto "una revolución para la bioquímica", según ha señalado en rueda de prensa Sara Snogerup Linse, miembro del Comité Nobel. Porque han permitido contemplar, con gran detalle, cuál es la estructura y las características de biomoléculas que forman parte de nuestro organismo, como las proteínas.

Hasta hace décadas, no se sabía qué forma tenían o cómo se comportaban estas moléculas que son vitales para el funcionamiento del cuerpo. Sin embargo, gracias al trabajo de los científicos galardonados, en los últimos años la ciencia ha podido desvelar, por ejemplo, cómo es exactamente un virus, cuáles son los mecanismos moleculares que explican un proceso fisiológico o por qué se produce la resistencia a los antibióticos. Y todo ello a nivel atómico.

© Proporcionado por elmundo.es

La representante del comité del Nobel ha utilizado un símil para explicar la hazaña. Lo que Dubochet, Frank y Henderson han hecho posible es comparable a conseguir ver a una persona en una superficie como la luna.

La técnica tiene un gran potencial para la ciencia y la medicina. Por ejemplo, ya se usa para intentar encontrar dianas potenciales para los fármacos o a la hora de determinar cómo es un determinado patógeno. Así, cuando los científicos comenzaron a sospechar que tras la epidemia de problemas congénitos detectada en Brasil en 2015 estaba el virus del zika, utilizaron técnicas de microscopía crioelectrónica para visualizar el virus y obtener su imagen en tres dimensiones, algo básico para conocer sus posibles puntos débiles.

No fue una tarea fácil lograr que la maquinaria de la vida pudiera observarse con una altísima resolución.

Hasta los años 50 del pasado siglo, los investigadores sabían que las biomoléculas tenían un papel fundamental en la célula, pero no sabían cómo eran, cuáles eran su forma y sus características. En esa década, científicos de la Universidad de Cambridge dieron los primeros pasos para desarrollar la cristalografía de rayos X, una técnica que permitió visualizar algunas de estas estructuras. En los 80 se unió a esta herramienta la espectroscopía de resonancia magnética nuclear, que supuso un gran salto para conocer no sólo cómo eran estas estructuras, sino cómo interactuaban con otras moléculas. Sin embargo, ambos métodos tenían importantes limitaciones. Por ejemplo, algunas proteínas eran imposibles de cristalizar.

Richard Henderson se encontró con este problema cuando intentó cristalizar una proteína que, de forma natural, está 'incrustada' en la membrana celular.

Henderson quería conocer sus características. Lo intentó por varios métodos, todos infructuosos, hasta que decidió recurrir a una técnica que, a priori, también estaba llamada a fallar: el microscopio de electrones. Hasta esa fecha se pensaba que esta herramienta era útil para observar muestras sin vida, ya que el haz de electrones necesario para obtener una imagen de alta resolución quemaba cualquier material biológico. Si se bajaba la intensidad de los rayos, la impronta no servía. Además, sólo podía realizarse en condiciones de vacío -quitando el aire-, lo que provocaba que las biomoléculas no pudieran sobrevivir.

Todo indicaba que Henderson no tendría éxito con sus experimentos, pero la proteína que eligió para sus estudios, denominada bacteriorhodopsina, y la forma en que se planteó la investigación hizo cambiar las perspectivas.

En lugar de intentar extraer la proteína, Henderson colocó la membrana completa bajo el microscopio electrónico. Para protegerla, añadió una solución de glucosa y utilizaron un haz de electrones menos intenso del habitual. La imagen que obtuvieron no fue muy nítida, pero con conocimientos previos que tenían sobre el plegado de las proteínas y mediante 'fotografías' desde diferentes ángulos, pudieron realizar un primer esbozo de su estructura tridimensional.

Sin embargo, el futuro traía más problemas. La solución de glucosa que Henderson empleó para proteger a la membrana no era útil cuando se trataba de observar biomoléculas solubles al agua. Y los intentos de congelación que intentaron otros investigadores para solventar el problema no tuvieron éxito.

Fue Jacques Dubochet quien dio con la solución. Logró desarrollar un método que permitía vitrificar agua; es decir enfriarla tan rápido que, en vez de formando cristales, se solidificaba manteniendo en cierta forma su estructura líquida. Rodeando la muestra biológica de esta agua vitrificada, se protegía a la biomolécula incluso en las condiciones de vacío que exige la microscopía electrónica. Corría el año 1982 y fue el pistoletazo de salida para la microscopía crioelectrónica.

Sin embargo, las imágenes que obtenía la técnica aún no tenían una buena resolución. Desde los años 70, Frank había estado trabajando en lograr un modelo computacional para procesar las imágenes y obtener una estructura tridimensional de alta resolución. Tras mucho esfuerzo y utilizando el método de vitrificación que había desarrollado Dubochet, en 1991 consiguió obtener una estructura tridimensional de un ribosoma con bastante resolución, aunque todavía no podían contemplarse todos los detalles de la biomolécula.

Poco a poco, todos los detalle pudieron optimizarse y, hoy en día, la herramienta se utiliza para asomarse a la realidad de los procesos biológicos.

Se muestra especialmente contento por este premio José María Valpuesta, profesor de investigación del Centro Nacional de Biotecnología (CNB) del CSIC, que fue alumno de Henderson en los años 80, en Cambridge, y hoy en día mantiene el contacto con él. "Se hablaba hace muchos años de la posibilidad del Nobel y ya parecía que no iba a ocurrir", señala el español quien, después de su experiencia con la microscopía crioelectrónica en su etapa postdoctoral junto a Henderson, continúa trabajando con esta tecnología tan resolutiva. "En España, nuestro centro (CNB) es el único que tiene esta tecnología tan desarrollada", puntualiza. El precio puede rondar los dos millones y medio de euros, no siendo ésta la más costosa.

Dubochet, Frank y Henderson "han hecho posible ver la imagen de las proteínas de forma tridimensional y con alta resolución". Las proteínas están compuestas de átomos con una estructura determinada para cumplir distintas funciones, explica el experto. "Si es importante conocer dicha disposición es porque la estructura está estrechamente relacionada con la función. Es decir, la implicación biomédica es incuestionable. Gracias a esta tecnología se pueden estudiar las estructuras y posibles alteraciones moleculares de proteínas cuya función está desvirtuada y es la causa de trastornos o enfermedades", subraya. Como señala Valpuesta, "mención especial merece la figura de Henderson, que ha contribuido de manera notable en múltiples aspectos de este proceso, y que ha conseguido que esta nueva técnica se convierta en una poderosísima herramienta en el estudio de las proteínas.

Actualmente, en el CNB se están estudiando distintos problemas biológicos, como por ejemplo la estructura del virus involucrado en algunas enfermedades de animales como la fiebre aviar. "Purificamos las proteínas, las visualizamos con la microscopía crioelectrónica y comenzamos un trabajo de procesamiento en el ordenador para obtener la estructura", cuenta Valpuesta. "Hay otros grupos de investigación que vienen al CNB para utilizar esta tecnología [...] En nuestro campo de la biología, esta técnica es muy interesante y en todo el mundo se habla de ella", concluye.

Otros galardones

El año pasado, los

premiados

en el área de Química fueron Jean Pierre Sauvage, de la Universidad de Estrasburgo (Francia), James Fraser Stoddart, de la Universidad de Northwestern (EEUU) y Bernard L. Feringa, de la Universidad de Groningen (Holanda), por el "diseño y la síntesis de máquinas moleculares".

El próximo viernes se conocerán los galardonados con el Nobel de la Paz, el único premio que se falla y entrega en Oslo y no en Estocolmo por deseo del magnate sueco Alfred Nobel (1833-1896), el creador de los galardones.

El lunes siguiente, día 9, se conocerá al ganador del Nobel de Economía, que no fue establecido por Nobel sino instituido años más tarde por el Banco de Suecia; y la Academia Sueca tiene que desvelar todavía la fecha elegida para el de Literatura, que como es tradición será un jueves, informa Efe.

Este año la dotación económica de los premios aumenta más de un 12%, tras permanecer invariable desde 2012, y los ganadores en cada una de las seis categorías recibirán 9 millones de coronas (943.784 euros, 1,1 millones de dólares), a repartir en caso de que haya más de un galardonado.

El proceso de elección es el mismo en todas las categorías: científicos, académicos y profesores universitarios presentan las candidaturas y los distintos comités Nobel establecen varias cribas para elegir al ganador o ganadores, hasta tres por premio.

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